氨基酸是一类具有特殊重要意义的化合物。因为它们中许多是与生命活动密切相关的蛋白质的基本组成单位，是人体必不可少的物质，有些则直接用作药物。
α-氨基酸是蛋白质的基本组成单位。蛋白质在酸、碱或酶的作用下，能逐步水解成比较简单的分子，最终产物是各种不同的α-氨基酸。水解过程可表示如下：
蛋白质→月示→胨→多肽→二肽→α-氨基酸
由蛋白质水解所得到的α-氨基酸共有20多种，各种蛋白质中所含氨基酸的种类和数量都各不相同。有些氨基酸在人体内不能合成，只能依靠食物供给，这种氨基酸叫做必需氨基酸（见表18-3，*）。
一、氨基酸的构造、构型及分类、命名
（一）氨基酸的构造和构型
分子中含有氨基和羧基的化合物，叫做氨基酸。
由蛋白质水解所得到的α-氨基酸，可用通式表示如下：
除甘氨酸（R=H）外，所有α-氨基酸中的α碳原子均是手性碳，故有D型与L型两种构型。天然氨基酸均为L-氨基酸。
L-氨基酸
（二）α-氨基酸的分类和命名
氨基酸有脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。
在α-氨基酸分子中可以含多个氨基和多个羧基，而且氨基和羧基的数目不一定相等。因此，天然存在的α-氨基酸常根据其分子中所含氨基和羧基的数目分为中性氨基酸、碱性氨基酸和酸性氨基酸。所谓中性氨基酸是指分子中氨基和羧基的数目相等的一类氨基酸。但氨基的碱性和羧基的酸性不是完全相当的，所以它们并不是真正中性的物质，只能说它们近乎中性。分子中氨基的数目多于羧基时呈现碱性，称为碱性氨基酸；反之，氨基的数目少于羧基时呈现酸性，称为酸性氨基酸。
氨基酸的系统命名方法与羟基酸一样，但天然氨基酸常根据其来源或性质多用俗名。例如胱氨酸是因它最先来自尿结石；甘氨酸是由于它具有甜味而得名（见表18-3）。
表18-3 常见的α-氨基酸
氨 基 酸构 造 式代号常用符号pＩ甘氨酸(α-氨基乙酸) 
甘Giy5.97丙氨酸（α-氨基丙酸）
丙Ala6.02缬氨酸（β-甲基-α-氨基丁酸）
缬Val5.96亮氨酸（γ-甲基-α-氨基戊酸）
亮Len5.98异亮氨酸（β-甲基-α-氨基戊酸）
异Lle6.02脯氨酸（α-羧基四氢吡咯）
脯Pro6.30苯丙氨酸（β-苯基-α-氨基丙酸）
苯Phe5.48色氨酸[α-氨基-β-（3-吲哚基）丙酸]
色Try (Trp)5.89蛋氨酸（α-氨基-γ-甲硫基丁酸）
蛋Met 5.74丝氨酸（α-氨酸-β-羟基西丙酸）
丝Ser5.68苏氨酸（α-氨基-β-羟基丁酸）
苏Thr6.18半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）
半Cys5.07酪氨酸[α-氨基-β-（对羟苯基）丙酸]
酪Tyr5.66天门冬酰胺（α-氨基丁酰胺酸）
天酰Asn5.41谷氨酰胺（α-氨基戊酰胺酸）
谷酰Gln5.65天门冬氨酸（α-氨基丁二酸）
天Asp2.77谷氨酸（α-氨基戊二酸）
谷Glu3.22赖氨酸（α，ε-二氨基已酸）
赖Lys9.74组氨酸[（α-氨基-β-（4-噗唑基）丙酸]
组His7.59傅氨酸（α-氨基，δ-胍基戊酸）
精Arg10.76
二、氨基酸的性质
α-氨基酸都是无色晶体，熔点一般都较高（常在230-300℃之间），熔融时即分解放出二氧化碳。
α-氨基酸都能溶于酸性或碱性溶液中，但难溶于乙醚等有机溶剂。在纯水中各种氨基酸的溶解度差异较大，加乙醇能使许多氨基酸从水溶液中沉淀析出。
（二）化学性质
氨基酸分子内既含有氨基又含有羧基，因此它们具有氨基和羧基的典型性质。但是，由于两种官能团在分子内的相互影响，又具有一些特殊的性质。
1．两性
氨基酸分子中既有碱性-NH2和酸性-COOH，与强酸或强碱都能作用生成盐，因此氨基酸为两性化合物。
同时，在同一分子内，氨基和羧基也可作用生成盐，这种盐叫内盐。
氨基酸在纯水溶液及固态时都以内盐的形式存在。在一般情况下，氨基酸中羧基的电离程度和氨基的电离程度并不相等。因此纯净氨基酸的水溶液并不一定是中性。在中性氨基酸溶液中，由于羧基的电离程度稍大于氨基的电离度，故它的水溶液的PH值一般略小于7。酸性氨基酸水溶液的PH值小于7；碱性氨基酸水溶液的PH值则大于7。但须注意，无论是何种α-氨基酸，其水溶液中两性离子都占绝对多数。
2．等电点
若将氨基酸的水溶液酸化，则两性离子与H+结合而成阳离子，若加碱于氨基酸的水溶液中，则两性离子中氮原子上的一个氢离子与OH-结合成水，而两性离子变成阴离子。
若将氨基酸水溶液的酸碱度加以适当调节，可使羧基与氨基的电离程度相等，也就是氨基酸带有正、负电荷数目恰好相同，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点，以PI表示。由于各种氨基酸分子中所含基团不同，所以每一个氨基酸中氨基和羧基的电离程度各异，因此不同的氨基酸等电点亦不同（表18-3）。中性氨基酸的等电点一般在5.0-6.5之间；酸性氨基酸为2.7-3.2，碱性氨基酸为9.5-10.7。
如果在不同的PH值的氨基酸溶液中通以直流电，当PH＞PI（到一定程度）时，由于氨基酸主要以阴离子存在，它们就向阳极移动；若PH＜PI（到一定程度）时，因氨基酸主要以阳离子存在，则它们就向阳极移动；如果PH＝PI，则不发生电泳，因为这时的氨基酸主要以两性离子存在，其净电荷为零，故在电场中不会向任何一极移动。所以，电泳是可以用来分离子或鉴定氨基酸、蛋白质等的混合物的一种技术，也可作为医学诊断的手段。
3．脱水生成肽
两分子α-氨基酸（相同或不同）可借一个分子中的羧基和另一分子中的氨基脱去一分子水，缩合成为一个简单的肽，即二肽。
二肽分子中含有的酰胺键
叫做肽键。二肽分子中的末其端
仍含有自由的氨基和羧基，因此还可以继续与氨基酸缩合成为三肽、四肽以至多肽。
多肽
多肽类物质在天然界中存在很多，它们在生物体中起着各种不同的作用。例如，存在于大部分细胞中的谷胱甘肽（三肽），参与细胞的氧化还原过程。
4．脱羧作用
某些氨基酸在一定条件下，可脱去羧基，生成相应的胺。
脱羧反应是人体内氨基酸代谢的形式之一，例如在肠道细菌作用下，组氨酸可脱羧生成组胺。
脱羧反应也可在蛋白质腐败时发生。例如在某些细菌作用下，蛋白质中的赖氨酸可变成毒性很强的尸胺（戊二胺）。
5．与亚硝酸的反应
氨基酸中的氨基具有伯胺的性质，与亚硝酸作用时生成羟基酸，同时定量的放出氮气。
6．与茚三酮的显色反应
α-氨基酸与茚三酮的水合物在水溶液中加热时，生成蓝紫色或紫色化合物，同时产生醛、二氧化碳和氨。这个反应非常灵敏，是鉴定氨基酸最迅速、最简单的方法，常用于α-氨基酸的比色测定或纸层析、薄层层析时的显色。
多肽和蛋白质也有此显色反应。
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